Em um laboratório escolar, uma solução enzimática foi aquecida acima da faixa habitual de atividade e passou a…
Publicado por Alexandre Lombardi dos Santos, fundador do GeraProva
Interpretar resultados e realizar previsões sobre atividades experimentais, fenômenos naturais e processos tecnológicos, com base nas noções de probabilidade e incerteza, reconhecendo os limites explicativos das ciências.
Fonte: Base Nacional Comum Curricular (MEC).Questão
Em um laboratório escolar, uma solução enzimática foi aquecida acima da faixa habitual de atividade e passou a reagir muito menos com o substrato. — A melhor explicação para essa queda de atividade é que o aquecimento
- A) Aumentou a especificidade da enzima, que passou a agir apenas em temperaturas mais altas e por isso reagiu menos no ensaio.
- B) Aumentou a disponibilidade do substrato, que passou a ocupar menos o sítio ativo e, assim, reduziu a reação.
- C) Alterou a conformação da enzima, prejudicando o sítio ativo e reduzindo a catálise.
- D) Fez a enzima atuar com maior velocidade durante todo o aquecimento, até consumir rapidamente o substrato e parecer menos ativa depois.
- E) Quebrou imediatamente o substrato, impedindo que ele fosse reconhecido pela enzima e diminuindo a catálise.
✅ Resposta correta: alternativa C
Resolução passo a passo
- Enzimas são proteínas com estrutura tridimensional específica, e o sítio ativo é a região que se encaixa no substrato. Essa estrutura depende de ligações fracas (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas etc.).
- Quando a solução é aquecida acima da faixa habitual, a energia térmica rompe essas ligações e a proteína sofre desnaturação, ou seja, perde a conformação original.
- Com a conformação alterada, o sítio ativo deixa de se encaixar adequadamente no substrato, a formação do complexo enzima-substrato fica prejudicada e a catálise diminui. Essa é a alternativa C, que descreve exatamente esse mecanismo, e coincide com o gabarito oficial.
- A alternativa A está errada porque enzimas não ficam mais específicas com o calor; a especificidade depende da forma do sítio ativo, que é justamente o que se perde.
- A alternativa B está errada porque o aquecimento não aumenta a disponibilidade do substrato; o substrato não passa a ocupar menos o sítio ativo por causa do calor.
- A alternativa D está errada porque o calor excessivo não aumenta a velocidade da enzima; ao contrário, ele desnatura a proteína e reduz a atividade.
- A alternativa E está errada porque a enzima não quebra o substrato; ela atua como catalisador e não é o calor que destrói o substrato de forma imediata nesse contexto.
- Conclusão: a queda de atividade se deve à desnaturação da enzima, com alteração de sua conformação e do sítio ativo.
💡 Dica: Pense na estrutura da enzima e no efeito do calor sobre proteínas.
Alternativa por alternativa
Acredita que a enzima se torna mais específica com o aumento da temperatura, confundindo especificidade com ausência de atividade em certas faixas térmicas.
Supõe que o calor aumenta a quantidade ou disponibilidade de substrato disponível, interpretando de forma errada a relação entre temperatura e ocupação do sítio ativo.
Corresponde ao efeito da desnaturação térmica: a elevação excessiva da temperatura modifica a estrutura tridimensional da proteína e compromete o sítio ativo, diminuindo a atividade enzimática.
Entende que temperaturas altas sempre aceleram a enzima indefinidamente, ignorando que o excesso de calor desnatura a proteína e reduz a atividade.
Por que engana: Atribuir a queda de atividade a um efeito direto sobre o substrato ou a uma simples mudança de velocidade.
Imagina que a enzima quebra o substrato de forma imediata e que isso impede seu reconhecimento, confundindo a ação catalítica com a destruição do próprio substrato pelo calor.
Raio-X da questão
Desnaturação enzimática
Reconhecer desnatura
Estrutura proteica · Ação enzimática
Sítio ativo e temperatura ótima
Atribuir a queda de atividade a um efeito direto sobre o substrato ou a uma simples mudança de velocidade.
Saúde e condições ambientais
Raciocínio crítico
Laboratório escolar
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