Uma substituição pontual que troca um aminoácido hidrofóbico por um polar no núcleo hidrofóbico de uma enzima…
Publicado por Alexandre Lombardi dos Santos, fundador do GeraProva
Analisar as diversas formas de manifestação da vida em seus diferentes níveis de organização, bem como as condições ambientais favoráveis e os fatores limitantes a elas, com ou sem o uso de dispositivos e aplicativos digitais (como softwares de simulação e de realidade virtual, entre outros).
Fonte: Base Nacional Comum Curricular (MEC).Questão
Uma substituição pontual que troca um aminoácido hidrofóbico por um polar no núcleo hidrofóbico de uma enzima tende a provocar qual efeito sobre sua atividade catalítica? Explique brevemente.
- A) A troca por um aminoácido hidrofóbico aumenta a atividade catalítica.
- B) Não tem efeito na estrutura secundária da enzima.
- C) A troca de aminoácido não afeta a atividade catalítica da enzima.
- D) Redução da atividade catalítica por perda da dobra nativa e alteração do sítio ativo.
- E) A modificação resulta em aumento da estabilidade da enzima.
✅ Resposta correta: alternativa D
Resolução passo a passo
- Lembre que proteínas globulares, como enzimas, se dobram de modo que os aminoácidos hidrofóbicos ficam voltados para o interior (núcleo hidrofóbico) e os polares ficam expostos ao solvente aquoso. Esse arranjo estabiliza a estrutura tridimensional.
- Ao colocar um aminoácido polar em um ambiente hidrofóbico, cria-se um desequilíbrio: o grupo polar tende a interagir mal com o interior apolar, o que desestabiliza o enovelamento e pode desfazer parte da dobra nativa.
- A atividade catalítica depende do sítio ativo, cuja geometria precisa estar exata. Se a dobra nativa é perdida ou alterada, o sítio ativo pode deformar-se, reduzindo a afinidade pelo substrato e a eficiência catalítica. Portanto, a alternativa D está correta: há redução da atividade por perda da dobra nativa e alteração do sítio ativo.
- Por que as outras estão erradas:
- A) Uma troca de hidrofóbico por hidrofóbico não é o caso descrito, e não há base para afirmar aumento da atividade.
- B) A estrutura secundária pode ser afetada, pois a mudança no núcleo altera o empacotamento e as interações que mantêm hélices e folhas.
- C) Mudanças no núcleo hidrofóbico tendem sim a afetar a atividade, pois alteram a conformação do sítio ativo.
- E) Inserir um polar no núcleo tende a desestabilizar a enzima, e não aumentar sua estabilidade.
💡 Dica: Considere a importância da estrutura da enzima para sua função.
Alternativa por alternativa
O aluno acredita que qualquer alteração na sequência pode melhorar a enzima ou que a troca aumenta a atividade, sem considerar que a mudança ocorre em um ambiente que exige hidrofobicidade.
O aluno pensa que a estrutura secundária (hélices e folhas) é independente do núcleo hidrofóbico, quando na verdade o empacotamento interno influencia essas dobras locais.
O aluno supõe que, por a substituição ocorrer longe do sítio ativo, ela não tem consequência funcional, ignorando que a dobra global influencia a geometria do sítio.
Por que engana: O aluno pode confundir a troca de aminoácidos com a manutenção da atividade catalítica, ignorando a importância da estrutura tridimensional da enzima.
Alterações no núcleo hidrofóbico desestabilizam interações internas, podem expor regiões hidrofóbicas e deslocar resíduos essenciais; isso modifica a conformação terciária e reduz afinidade ou eficiência catalítica.
O aluno confunde a ideia de que a enzima fica mais 'estável' com a troca, invertendo o efeito de um polar no interior apolar, que na verdade desestabiliza o enovelamento.
Raio-X da questão
atividade catalítica de enzimas
avaliacao
estrutura das enzimas · função das enzimas
Revisar a relação entre estrutura e função de enzimas.
O aluno pode confundir a troca de aminoácidos com a manutenção da atividade catalítica, ignorando a importância da estrutura tridimensional da enzima.
ciencia_tecnologia
pensamento_critico
cientifico
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