Em um experimento, a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima foi medida em diferentes concentrações…

Questão

Em um experimento, a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima foi medida em diferentes concentrações de substrato, na ausência e na presença de um inibidor. A análise das curvas mostrou que, com o inibidor, a velocidade máxima caiu de 100 para 60 unidades, enquanto a concentração de substrato correspondente à metade da velocidade máxima permaneceu igual a 2 mmol/L. Com base nos resultados do experimento, qual tipo de inibição está indicado e qual mecanismo molecular explica esse padrão?

1. A) Inibição acompetitiva: o inibidor liga-se somente ao complexo enzima-substrato, reduz Km e também reduz Vmax.
2. B) Inibição competitiva: o inibidor liga-se ao sítio ativo, dificulta a ligação do substrato, aumenta Km e mantém Vmax.
3. C) Inibição mista: o inibidor liga-se à enzima livre e ao complexo enzima-substrato, modifica Km e reduz Vmax.
4. D) Inibição acompetitiva: o inibidor liga-se ao sítio ativo da enzima livre, eleva Km e reduz Vmax.
5. E) Inibição não competitiva: o inibidor liga-se a um sítio alostérico da enzima livre e do complexo enzima-substrato, reduzindo a quantidade de enzimas cataliticamente ativas e diminuindo a velocidade máxima sem alterar a afinidade aparente pelo substrato.

✅ Resposta correta: alternativa E

Resolução passo a passo

1. Identifique o que cada parâmetro indica. A Vmax é a velocidade máxima, obtida quando o substrato satura a enzima. Km é a concentração de substrato correspondente à metade da Vmax e representa a afinidade aparente da enzima pelo substrato. Os dados mostram que a Vmax caiu de 100 para 60 com o inibidor, enquanto a concentração de substrato na metade da Vmax continuou em 2 mmol/L. Portanto, a Vmax diminuiu e o Km não mudou. Passo 2: Compare esse padrão com os tipos clássicos de inibição. Na inibição competitiva, o Km aumenta e a Vmax se mantém, porque o excesso de substrato consegue vencer o inibidor. Na inibição acompetitiva, tanto o Km quanto a Vmax diminuem. Na inibição mista, ambos mudam. Na inibição não competitiva pura, a Vmax diminui e o Km permanece igual, pois o inibidor se liga com igual afinidade à enzima livre e ao complexo enzima-substrato, sem competir com o substrato. Passo 3: Conclua que o padrão observado corresponde à inibição não competitiva. O mecanismo é a ligação do inibidor a um sítio diferente do sítio ativo (sítio alostérico), o que reduz a fração de enzima catalicamente eficiente e, por isso, diminui a velocidade máxima sem alterar a afinidade aparente pelo substrato. A alternativa E descreve exatamente esse mecanismo, então o gabarito oficial está correto. Passo 4: Por que as outras estão erradas. A: a inibição acompetitiva reduziria o Km, o que não ocorreu. B: a inibição competitiva mantém a Vmax, mas aqui ela caiu. C: a inibição mista altera o Km, mas o Km permaneceu em 2 mmol/L. D: o inibidor que se liga ao sítio ativo da enzima livre é competitivo, não acompetitivo, e elevaria o Km.

💡 Dica: Identifique o tipo de inibição e explique o mecanismo.

Alternativa por alternativa

Raio-X da questão

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