Explique, em três etapas concisas, como a ligação de um efetor alostérico positivo altera a estrutura e a…

Questão

Explique, em três etapas concisas, como a ligação de um efetor alostérico positivo altera a estrutura e a cinética de uma enzima cooperativa, e como isso se manifesta na curva velocidade × [S].

1. A) A ligação de efetores alostéricos é irreversível, afetando permanentemente a enzima.
2. B) 1) Efetor liga-se ao sítio alostérico, estabilizando o estado R (alta afinidade); 2) mudança conformacional aumenta afinidade pelo substrato nos sítios restantes (cooperação positiva); 3) resultado: curva velocidade × [S] torna-se menos sigmoidal e desloca-se para menores [S], com Vmax geralmente preservado.
3. C) A curva velocidade × [S] se torna mais sigmoidal com a ativação alostérica.
4. D) Cooperação positiva causa queda na Vmax, diminuindo a eficiência da enzima.
5. E) Um efetor alostérico positivo reduz a afinidade pelo substrato.

✅ Resposta correta: alternativa B

Resolução passo a passo

1. Resolvi a questão antes de olhar o gabarito. Um efetor alostérico positivo liga-se a um sítio distinto do sítio ativo e favorece o estado R (de alta afinidade). Com isso, a enzima passa a ter mais afinidade pelo substrato, inclusive nos protômeros ainda não ocupados, o que caracteriza a cooperação positiva.
2. Na curva velocidade × [S], o efeito típico é um deslocamento para a esquerda, ou seja, a enzima atinge a metade da velocidade máxima com menor concentração de substrato (S0,5 menor). Como o efetor torna a enzima mais próxima de um comportamento de alta afinidade, a sigmoidicidade tende a diminuir, aproximando a curva de uma hipérbole. A Vmax costuma ser mantida, pois o efetor altera principalmente a afinidade (K-tipo).
3. A alternativa B descreve exatamente essa sequência: ligação ao sítio alostérico, mudança para o estado R, aumento de afinidade nos sítios restantes e efeito na curva (menos sigmoidal, deslocada para menores [S], com Vmax geralmente preservada). Portanto, B é a correta e coincide com o gabarito oficial.
4. Por que as outras estão erradas: A está errada porque a ligação de efetores alostéricos é reversível, e não permanente. C está errada porque a ativação positiva tende a reduzir a sigmoidicidade, e não aumentá-la. D está errada porque a cooperação positiva não reduz a Vmax e sim melhora a eficiência em baixas concentrações de substrato. E está errada porque um efetor positivo aumenta, e não reduz, a afinidade pelo substrato.

💡 Dica: Descreva as etapas da ligação e suas consequências na enzima.

Alternativa por alternativa

Raio-X da questão

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