Em outro teste, uma molécula se ligou a uma região diferente do sítio ativo e, mesmo sem competir com o…
Publicado por Alexandre Lombardi dos Santos, fundador do GeraProva
Interpretar resultados e realizar previsões sobre atividades experimentais, fenômenos naturais e processos tecnológicos, com base nas noções de probabilidade e incerteza, reconhecendo os limites explicativos das ciências.
Fonte: Base Nacional Comum Curricular (MEC).Questão
Em outro teste, uma molécula se ligou a uma região diferente do sítio ativo e, mesmo sem competir com o substrato, a enzima perdeu eficiência. — A situação indica que a molécula atuou como
- A) ativador alostérico, ao se ligar fora do sítio ativo e aumentar a velocidade da reação
- B) coenzima inativa, ao se associar à enzima e bloquear sua ação catalítica normal
- C) agente desnaturante, ao romper definitivamente a estrutura da enzima e eliminar sua função
- D) inibidor alostérico, ao modificar a conformação da enzima e diminuir sua atividade
- E) inibidor competitivo, ao ocupar o sítio ativo e impedir a ligação do substrato
✅ Resposta correta: alternativa D
Resolução passo a passo
- O enunciado descreve uma molécula que se liga a uma região diferente do sítio ativo, não compete com o substrato e, mesmo assim, reduz a eficiência da enzima. Isso caracteriza regulação alostérica negativa, ou seja, inibição alostérica.
- A ligação fora do sítio ativo altera a conformação tridimensional da enzima, o que modifica o sítio ativo sem que a molécula ocupe o local de ligação do substrato. Por isso a atividade diminui mesmo sem competição direta.
- Comparando com o gabarito oficial, a alternativa D está correta e coincide com a conclusão obtida.
- Por que as outras estão erradas: A descreve um ativador, que aumentaria a velocidade e não reduziria a eficiência; B fala de coenzima, que é um cofator e não uma molécula que bloqueia a enzima por ligação alostérica; C descreve desnaturação, que é a ruptura irreversível da estrutura e não uma ligação específica em região reguladora; E descreve inibição competitiva, que exigiria ocupação do sítio ativo, contrariando o enunciado.
💡 Dica: Observe se a ligação ocorre fora do sítio ativo e se há mudança de conformação.
Alternativa por alternativa
O aluno pode ter associado qualquer ligação fora do sítio ativo a regulação positiva, confundindo ativador alostérico com inibidor alostérico.
O aluno pode ter entendido que qualquer molécula que se associa à enzima é uma coenzima e que coenzimas bloqueiam a catálise, confundindo cofatores com inibidores.
O aluno pode ter interpretado a perda de eficiência como qualquer dano à enzima, usando a ideia do senso comum de que algo que estraga a estrutura elimina a função, sem perceber que o enunciado descreve uma ligação específica e reversível.
Corresponde ao enunciado: a molécula se liga em outra região da enzima, altera sua forma e reduz a eficiência catalítica sem competir diretamente com o substrato.
O aluno pode ter se prendido à expressão inibição enzimática e ao fato de a enzima perder eficiência, esquecendo que o enunciado diz explicitamente que a molécula se liga fora do sítio ativo e não compete com o substrato.
Por que engana: confundir inibição alostérica com inibição competitiva
Raio-X da questão
inibição alostérica
Distinguir inibição
estrutura e função de enzimas · sítio ativo e especificidade
sítio ativo e regulação enzimática
confundir inibição alostérica com inibição competitiva
atenção aos detalhes
enzimas e regulação
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🔎 Resolver outra questão
Cole o enunciado e veja a resolução passo a passo, a alternativa correta e por que as outras estão erradas.
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